结构与功能
FcεRI由四个亚基组成：α、β和两个γ亚基。α亚基是主要的IgE结合位点。β亚基和γ亚基参与信号转导。FcεRI的独特之处在于其对IgE的极高亲和力，这使得即使在极低浓度的IgE存在下，也能有效地捕捉IgE抗体。当IgE与FcεRI结合后，可被抗原交联，从而激活细胞。
激活机制
FcεRI的激活是过敏反应和免疫防御的核心。当IgE抗体结合到FcεRI后，如果遇到相应的抗原，IgE抗体会被交联，导致FcεRI聚集。这种聚集触发了细胞内信号级联反应，包括酪氨酸激酶的活化，如Syk和Lyn。这些激酶磷酸化下游靶标，最终导致细胞脱颗粒、细胞因子释放和其他炎症介质的产生。
生物学意义
FcεRI在多种生物学过程中发挥重要作用。在过敏反应中，FcεRI的激活导致肥大细胞释放组胺和其他炎症介质，引发典型的过敏症状，如瘙痒、打喷嚏和呼吸困难。在免疫防御中，FcεRI参与抗寄生虫免疫反应。IgE通过FcεRI桥接寄生虫表面抗原和效应细胞，如嗜酸性粒细胞，从而促进寄生虫的清除。
疾病相关性
FcεRI与多种疾病有关。过敏性疾病，如哮喘、湿疹和过敏性鼻炎，都与FcεRI的过度激活有关。靶向FcεRI或其信号通路是治疗这些疾病的潜在策略。此外，FcεRI在某些类型的癌症中也发挥作用，其激活可能促进肿瘤的生长和转移。针对FcεRI的治疗手段，如抗IgE抗体(如奥马珠单抗)，已经被广泛用于治疗过敏性疾病。
结论
FcεRI是IgE结合的受体，在过敏和免疫防御中起着至关重要的作用。它独特的结构和激活机制决定了其在各种免疫反应中的功能。深入理解FcεRI的生物学特性有助于开发更有效的过敏和相关疾病的治疗方法。